miércoles, 14 de octubre de 2009

El maravilloso ribosoma

Por Martín Bonfil Olivera
Publicado en
Milenio Diario, 14 de octubre de 2009

El premio Nobel de Química de este año me emocionó aún más que el de Medicina.

Se otorgó a Venkatraman Ramakrishnan (hindú nacionalizado estadounidense pero radicado en Gran Bretaña), Thomas Steitz (estadounidense) y Ada Yonath (israelí) por “sus estudios acerca de la estructura y función del ribosoma”.

Si, como comentaba la semana pasada, las enzimas son asombrosas máquinas moleculares que llevan a cabo prácticamente todas las funciones de una célula viva, los ribosomas son verdaderas fábricas automáticas que construyen con precisión cada uno de los miles de proteínas distintas que necesitamos para estar vivos.

Un ribosoma es una madeja compleja de ácido ribonucleico (el primo de una sola hebra del ADN) y múltiples proteínas.

Tiene partes fijas y otras que se mueven con precisión robótica para ensamblar en cuestión de minutos, leyendo la información proveniente del ADN, proteínas formadas por miles de aminoácidos, como perlas en un collar.

El logro de los galardonados fue localizar con precisión cada uno de los cientos de miles de átomos que forman un ribosoma, lo cual ha permitido comprender su funcionamiento con detalle atómico. Utilizaron la cristalografía de rayos X, método desarrollado a principios del siglo XX (es el mismo que permitió a Watson y Crick descubrir la estructura en doble hélice del ADN en 1953 –estructura, dicho sea de paso, infinitamente más simple que la de un ribosoma).

Para ello, primero tuvieron que obtener cristales perfectamente ordenados formados por ribosomas puros; tardaron casi 20 años.

Pero para ver átomos no puede usarse un microscopio de luz, ni siquiera de electrones. Sólo los rayos X tienen la finura necesaria. Y no hay lentes que puedan enfocarlos y formar imágenes: se tiene que recoger el conjunto de manchas formadas por el paso de los rayos X a través de los cristales (manchas que originalmente eran captadas con película fotográfica, pero que hoy se captan con un dispositivo de carga acoplada o CCD, invención que ganó este año el premio Nobel de física) y usar computadoras para procesar matemáticamente los datos.

¿El resultado? Modelos computarizados detalladísimos que revelan cada tornillo y engrane de estas maravillosas nanofábricas moleculares.


Como beneficio adicional, están permitiendo desarrollar nuevos antibióticos que funcionan como llaves de tuercas arrojadas al interior de los ribosomas de las bacterias que nos enferman.

Me encantó el Nobel de química de este año. Lástima que Harry Noller, uno de los gigantes del estudio de los ribosomas, haya quedado fuera del premio, que sólo puede concederse a un máximo de tres personas.
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10 comentarios:

Adrián Robles dijo...

¡Qué nudote! O sea que se te hizo un nudo en la garganta con este premio.

Martín Bonfil Olivera dijo...

Bueno, ya no me dio espacio de comentarlo en la columna, pero es que mi tesis de licenciatura la hice precisamente sobre el ribosoma!

Martín

Ribozyme dijo...

Pues sí, un nudote como la estructura tridimensional del RNA en el ribosoma...

Y ahora se sabe que el ribosoma es una ribozima gigante (un RNA con propiedades catalíticas: realiza la formación entre los aminoácidos que va agregando uno a uno a la creciente cadena de la proteína que va formando), así que debe de considerarse maravilloso... ¡Ja, ja, ja, ja!

Ribozyme dijo...

Quise decir "la formación de enlaces químicos entre los aminoácidos"...

¡Aún así el ribosoma es maravilloso por ser una ribozima!

Martín Bonfil Olivera dijo...

Bueno, las últimas-últimas noticias son que la actividad catalítica de la peptidil-transferasa (o sea la actividad enzimática que forma los enlaces peptídicos entre los aminoácidos -justo de ESO hice la tesis aquella) está dada no sólo por los ARN ribosomales -ribozimas-, sino que también participan algunos aminoácidos de las proteínas ribosomales y ¡sorpresa!, algunos nucleótidos del ARN de transferencia!! Eso sí me sorprendió...

Martín

Liliana dijo...

definitivamente bello, bueno estudio biotecnología y cada día te asombras de la manera en la que tratamos de comprender estas maravillas...

Enrique Espinosa Arciniega dijo...

Qué buena noticia este Nobel. Oye ¿Venkatraman Ramakrishnan no era uno de tus multicitados en tu interesantísima tesis de licenciatura?

Martín Bonfil Olivera dijo...

No, al menos no queyo recuerde, querido Enrique... traté de revisar la tesis, pero me encontré que los archvos electrónicos de Word 3.0 for MS-DOS que tengo ya son casi ilegibles en windows, y se me olvidó buscar en el ejemplar impreso que tengo en casa. Pero el que sí era multicitadísimo y yo por eso esperaba verlo en la lista era Harry Noller... ¡Ahora es la Rosalind Franklin del ribosoma!

Saludos,
Martín

JOSE INES dijo...

Oye Martín por cierto, hace tiempo leí un artículo no recuerdo si de la sección de ciencias del New York Times o de The New Yorker precisamente sobre Rosalind Franklin. Tal vez no puedas recuperarlo pero sería interesante que escribieras sobre ella y lo ligaras con el tema de Harry Noller (de quien por cierto es la primera vez que tengo noticias) y la forma en que ambos quedaron fuera del premio Nobel, aunque según entiendo fué por motivos distintos.

Z dijo...

Es muy práctica la lectura de su artículo, en la escuela vamos a revisar el origen de la vida, las diferentes teorias realizadas por Mereschkowsky, Sagan, Duve, etc. sería muy interesante leerlo en su columna.